§ 3. Органические вещества. Аминокислоты. Белки



1. Какие вещества являются биологическими полимерами? Какие вещества являются мономерами для построения молекул биополимеров?

а, г, е – являются мономерами; б, в, д – полимеры

2. Какие функциональные группы характерны для всех аминокислот? Какими свойствами обладают эти группы?

Аминокислота — органическое соединение, содержащее одновременно аминогруппу (NН2), для которой характерны основные свойства, и карбоксильную группу ( СООН) с кислотными свойствами. Также в состав аминокислоты входит радикал (R), у разных аминокислот он имеет различное строение, что и придает разным аминокислотам особые свойства.

3. Сколько аминокислот участвует в образовании природных белков? Назовите общие черты строения этих аминокислот. Чем они различаются?

В образовании природных белков участвует только 20. Такие аминокислоты называются белок-образующими. Общие черты строения для них – наличие аминогруппы и карбоксильной группы, а отличие заключается в различных радикалах.

4. Каким образом аминокислоты соединяются в полипептидную цепь? Постройте дипептид и трипептид. Для выполнения задания используйте структурные формулы аминокислот, показанные на рисунке.

Аминогруппа (–NH2) одной аминокислоты взаимодействует с карбоксильной группой (–СООН) другой аминокислоты и между атомом азота аминогруппы и атомом углерода карбоксильной группы возникает пептидная связь. Образующаяся молекула представляет собой дипептид, на одном конце которого находится свободная аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя трипептиды и т. д.

5. Охарактеризуйте уровни структурной организации белков. Какие химические связи обусловливают различные уровни структурной организации белковых молекул?

Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы, которые представляют собой четыре уровня их структурной организации. 1) Цепочка из множества аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. На основе первичной структуры создаются другие виды структур. 2) Вторичная структура белка возникает в результате образования водородных связей между атомами водорода NH-групп и атомами кислорода CO-групп разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Полипептидная цепь при этом закручивается в спираль. Водородные связи слабые, но благодаря значительному количеству они обеспечивают стабильность этой структуры. 3) Третичная структура формируется за счет образования водородных, ионных и других связей, возникающих между разными группами атомов белковой молекулы в водной среде. У некоторых белков важную роль в образовании третичной структуры играют S S связи (дисульфидные связи) между остатками цистеина (аминокислоты, содержащей серу). При этом поли пептидная спираль укладывается в своеобразный клубок (глобулу) таким образом, что гидрофобные аминокислотные радикалы погружаются внутрь глобулы, а гидрофильные располагаются на поверхности и взаимодействуют с молекулами воды. 4) В состав молекул некоторых белков входит не один, а несколько полипептидов (глобул), образующих единый комплекс. Так формируется четвертичная структура.

6. Человек и животные получают аминокислоты из пищи. Из чего могут синтезироваться аминокислоты у растений?

Автотрофные организмы синтезируют все необходимые им аминокислоты из первичных продуктов фотосинтеза и азотсодержащих неорганических соединений.

7. Сколько разных трипептидов можно построить из трех молекул аминокислот (например, аланина, лизина и глутаминовой кислоты), если каждую аминокислоту можно использовать только один раз? Будут ли эти пептиды обладать одинаковыми свойствами?

Из данных аминокислот можно построить 6 трипептидов и у каждого будут свои свойства, так как последовательность аминокислот разная.

8. Для разделения смеси белков на компоненты используется метод электрофореза: в электрическом поле отдельные белковые молекулы с определенной скоростью перемещаются к одному из электродов. При этом одни белки двигаются в сторону катода, другие перемещаются к аноду. Как строение молекулы белка связано с его способностью двигаться в электрическом поле? От чего зависит направление движения белковых молекул? От чего зависит их скорость?

Заряд молекулы белка зависит от соотношения остатков кислых и основных аминокислот. Карбоксильная группа и аминогруппа приобретают различный заряд (отрицательный и положительный) в связи с тем, что в водных растворах карбоксильная группа диссоцииует на СОО– + Н+ и имеет отрицательный заряд, а аминогруппа за счёт присоединения ионов водорода положительный. В результате формируется суммарный заряд, что и обусловливает движение белковой молекулы. Если преобладают остатки кислых аминокислот - заряд молекулы отрицательный и движется в сторону анода, если же преобладают остатки основных аминокислот - заряд молекулы положительный и она движется в сторону катода. Скорость движения зависит от величины заряда, массы белка и пространственной конфигурации.